...






                        

17:59

Proteinele: sunt substanţele organice azotate, alcătuite din AA



Proteinele: sunt substanţele organice azotate, alcătuite din AA, legaţi în lanţuri prin legături peptidice, care posedă cel mai înnalt grad de complexitate, varietate moleculară, şi care prezintă specificitate de specie, de organ.
-"proteios", din greacă înseamnă "de prim rang", pentru viaţă.
- ca termen folosit pentru prima dată în 1838 de către savantul german Mulder.
-"Majoritatea modificărilor biochimice în organismele vii sînt determinate de proteine.

Rolul biologic al proteinelor:
n Structural (colagenul, elastina, keratina);
n Catalitic (amilaza, pepsina, LDH);
n De recepţie (receptorii hormonali);
n contractil şi locomotor (dinamic) –actina, miozina;
n transport şi depozitare (Hb transportă oxigenul, iar Mb îl depozitează în muşchi; transferina şi feritina transportă şi depozitează fierul în sănge, ficat);
n reglator şi hormonal - reglarea creşterii şi diferenţierii celulelor (insulina, proteinele- represor);
n de protecţie faţă de corpi străini, virusuri, bacterii(imunoglobuline);
n homeostatic – menţinerea constantelor sângelui (albuminele determină presiunea oncotică – cantitatea, volumul lichidului în vasele sanguine);
n de rezervă, trofică – proteinele alimentare.

Teoria polipeptidică a structurii proteinei
- înnaintată în 1902 de Emil Fişer
- Este: Proteinele sunt substanţele organice azotate, alcătuite din AA, legaţi în lanţuri prin legături peptidice, care posedă cel mai înnalt grad de complexitate, varietate moleculară, şi care prezintă specificitate de specie, de organ. Putem deduce principalele caracteristici ale proteinelor
n conţinutul de Azot este destul de constant (în medie 16% din masa uscată).
n Prezenţa permanentă a componenţilor structurali – AA
n Prezenţa legăturilor peptidice între AA cu ajutorul cărora se leagă în LP
n Masa moleculară mare (de la 4-5 pînă la cîteva milioane de Daltoni).
n Organizarea structurală complicată.

Argumente experimentale ale teoriei polipeptidice :
n Eliberarea la hidroliză a unui număr esenţial de grupări funcţionale carboxilice şi aminice, care erau ocupate în formarea legăturii peptidice.
n Reacţia pozitivă cu biuretul – dovedeşte prezenţa legăturii peptidice, alte reacţii de culoare ca Ninhidrinică-dovedeşte prezenţa alfa AA.
n Analiza Rentgenostructurală a permis de a vedea repartiţia resturilor de AA din catena polipeptidică cît şi organizarea lor.
n Argumentarea de bază este posibilitatea de a sintetiza proteina, care posedă activitate biologică.

Gradele de organizare ale moleculei proteice
Structura:
primară, secundară, terţiară, cuaternara
Aminoacizii
n sunt derivaţii acizilor carboxilici la care un atom de H a fost substituit de grupa aminică.
În funcţie de poziţia în care a avut loc substituţia destingem alfa, beta, gama şi etc. AA.
20 de aminoacizi fundamentali proteinogeni sunt Alfa AA şi sunt de linia L.

Proteinele

AA pot fi clasificaţi după următoarele principii:
n După structura R lateral (în alifatici – aromatici; substituiţi-nesubstituiţi; după acidul carboxilic, în care a fost substituit atomul de H)
n În funcţie de proprietăţile fizico- chimice (acizi, bazici şi neutri)
n Şi clasificarea biologică după gradul de indespensibilitate al AA pentru organism

Structura primară
n prezintă componenţa şi succesiunea aminoacizilor din lanţul polipeptidic, determinată genetic.
n Este stabilizată de legăturile peptidice covalente, care se formează la interacţiunea grupei a-carboxilice a unui aminoacid cu a-aminogrupa următorului aminoacid.
Structura primară
Proprietăţile legăturii peptidice:
n este o legătură covalentă
n coplanarea – toţi atomii grupelor peptidice se află într-un singur plan
n 2 forme de rezonanţă(ceto sau enol)
n poziţia trans a substituienţilor în raport cu leg C-N
n capacitatea de a forma legături de hidrogen (fiecare gr. peptidică poate forma 2 legături de hidrogen)
Principiile de descifrare a succesiunii AA-etapele:
n hidroliza acidă a proteinelor cu determinarea calitativă şi cantitativă a AA.
n determinarea AAr N şi C terminali.
La determinarea AA N-terminal se utilizează:
n -metoda Sandger (cu fluordinitrobenzol)
n - Edman (cu fenilizotiocianat)
n - enzimatică (cu aminopeptidaza)
n -metoda cu dansil
Determinarea AA C-terminal se efectuează prin:
n Metoda chimică cu hidrazina (metoda Acabori)
n enzimatică (carboxipeptidază)
n reducători: NaBH4 sau LiBH4
Principiile de descifrare a succesiunii AA-etapele:
n hidroliza selectivă a proteinei prin doua metodele diferite (tripsina, chimotripsina, pepsina) sau chimice (cu bromura cianidică)
n identificarea succesiunii AA în fragmentele obţinute prin metoda Edman.
n deducerea structurii primare prin suprapunerea segmentelor obţinute.

Metoda lui Sandger
Metoda lui Edman
Metoda lui Acabori
Orice dereglare a structurii primare a proteinelor duce afectarea proprietăţii biologice.
BUFET –BUKET
În anii 50 a fost descrisă structura primară a hemoglobinei, ce constă din 600 resturi de AA şi dacă în loc de acidul glutamic se include valina Hb devine mai nestabilă, mai rău fixează O2 , este insolubilă şi duce la apariţia anemiei cu celule falciforme.

® Articolele date sunt publicate in exclusivitate pe Medtorrents.com cu scop informativ.
Copierea si distribuirea materialelor este permisă doar cu indicarea link-ului către sursa originală.

51

Ar putea sa te intereseze:




Citeste mai mult la tema:




Однажды твоя жизнь будет оценена не по тому сколько денег ты заработал и сколько у тебя машин. А по тому как ты повлиял на чью-то жизнь...



  
Design by Dr. wikko © 2017